Struktur und Dimerisierung des membranständigen Onkoproteins E5 aus dem Rinder-Papillomavirus Typ I
| Zugehörige Institution(en) am KIT | Institut für Biologische Grenzflächen (IBG) Institut für Organische Chemie (IOC) |
| Publikationstyp | Hochschulschrift |
| Publikationsjahr | 2009 |
| Sprache | Deutsch |
| Identifikator | urn:nbn:de:swb:90-131954 KITopen-ID: 1000013195 |
| HGF-Programm | 47.02.02 (POF II, LK 01) Synth. biomimetische Werkzeuge IBG 2 |
| Verlag | Universität Karlsruhe (TH) |
| Art der Arbeit | Dissertation |
| Fakultät | Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO) |
| Institut | Institut für Organische Chemie (IOC) |
| Prüfungsdaten | 09.07.2009 |
| Bemerkung zur Veröffentlichung | Das membranständige E5-Protein ist das Haupt-Onkoprotein des Rinder-Papillomavirus Typ I. Durch Interaktion mit dem PDGF-β-Rezeptor manipuliert E5 die Wirtszelle. Hierbei entstehen meist gutartige dermale Läsionen, aber auch krebsartige Veränderungen. Der genaue Mechanismus wie E5 mit dem Rezeptor wechselwirkt ist noch weitgehend unbekannt. Im Rahmen dieser Arbeit wurde die Struktur des E5-Wildtyp-Proteins sowie verschiedenere E5-Mutanten mittels CD- und NMR-Spektroskopie untersucht. |
| Schlagwörter | Rinder-Papillomavirus, E5, PDGF-β-Rezeptor, CD, NMR |
| Referent/Betreuer | Ulrich, A. |