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Phosphorylierung von Mdm2 durch Aurora A und die Bedeutung für die Tumorsuppressor Proteine p53 und Rb

Kieß, Irene Andrea

Abstract:

In der Arbeit wurde gezeigt, dass Aurora A Mdm2 phosphoryliert und dass diese beiden Proteine miteinander interagieren. Aurora A beeinflusst die Proteinmenge von p53 und induziert die Ubiquitinierung von p53. Außerdem zeigte Aurora A keinen Einfluss auf die Menge des Rb Proteins. Rb wurde aber durch Aurora A, in Anwesenheit von Mdm2, phosphoryliert. Diese Phosphorylierung hatte physiologische Bedeutung für Rb, wobei Aurora A die Assoziation von Rb mit dem Transkriptionsfaktor E2F-1 inhibierte.


Volltext §
DOI: 10.5445/IR/1000016134
Cover der Publikation
Zugehörige Institution(en) am KIT Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Publikationstyp Hochschulschrift
Publikationsjahr 2010
Sprache Deutsch
Identifikator urn:nbn:de:swb:90-161344
KITopen-ID: 1000016134
Verlag Karlsruher Institut für Technologie (KIT)
Art der Arbeit Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Prüfungsdaten 09.02.2010
Schlagwörter Aurora A Kinase, Phosphorylierung, p53, Retinoblastom Protein, Mdm2
Referent/Betreuer Blattner, C.
KIT – Die Forschungsuniversität in der Helmholtz-Gemeinschaft
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