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Impact of Mdm2-p53 on the proteasome assembly and disassembly Role of the ubiquitination of some 19S subunits

Letienne, Justine

Abstract:

The ubiquitin proteasome system is a fundamental actor for the proteolysis of cellular proteins. My results demonstrated that the E3 ligase Mdm2 and its substrate p53 might be implied in the formation of the fully-assembled proteasome. Mdm2 promotes also the ubiquitination of some 19S subunits of the proteasome via a non-conventional chain and it is not a signal for self-degradation. Moreover, this ubiqitination seemed to play a role in the formation of the proteasome.


Volltext §
DOI: 10.5445/IR/1000024812
Cover der Publikation
Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Toxikologie und Genetik (ITG)
Publikationstyp Hochschulschrift
Publikationsjahr 2011
Sprache Englisch
Identifikator urn:nbn:de:swb:90-248120
KITopen-ID: 1000024812
Verlag Karlsruher Institut für Technologie (KIT)
Art der Arbeit Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Toxikologie und Genetik (ITG)
Prüfungsdaten 18.10.2011
Schlagwörter E3 liagase, Mdm2, p53, ubiquitin, 19S and 26S proteasomes
Referent/Betreuer Blattner, C.
KIT – Die Forschungsuniversität in der Helmholtz-Gemeinschaft
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