Struktur- und Funktionsuntersuchungen der Tat-abhängigen Translokase aus Bacillus subtilis
Abstract:
In der Arbeit wurde die Tat-abhängige Proteintranslokase TatAdCd aus B. subtilis untersucht. TatA stellt die porenbildende Einheit der Translokase dar, welche über Salzbrücken oligomerisieren kann (Charge Zipper). Durch die Untersuchung von TatA Ladungsmutanten wurde ein experimenteller Beweis für diese Charge Zipper Hypothese erbracht. Zur Aufklärung des Translokationsmechanismus wurde ein in vitro Translokationsassay entwickelt und die Rolle der kurzen TatA-Transmembranhelix untersucht.
| Zugehörige Institution(en) am KIT | Institut für Biologische Grenzflächen (IBG) Institut für Organische Chemie (IOC) |
| Publikationstyp | Hochschulschrift |
| Publikationsjahr | 2014 |
| Sprache | Deutsch |
| Identifikator | urn:nbn:de:swb:90-453080 KITopen-ID: 1000045308 |
| HGF-Programm | 47.02.02 (POF II, LK 01) Synth. biomimetische Werkzeuge IBG 2 |
| Verlag | Karlsruher Institut für Technologie (KIT) |
| Art der Arbeit | Dissertation |
| Fakultät | Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO) |
| Institut | Institut für Organische Chemie (IOC) |
| Prüfungsdaten | 17.04.2014 |
| Schlagwörter | Tat-abhängiger Transport, Proteintranslokase, Membranprotein, Charge Zipper, Translokationsassay |
| Referent/Betreuer | Ulrich, A. S. |