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URN: urn:nbn:de:swb:90-453080

Struktur- und Funktionsuntersuchungen der Tat-abhängigen Translokase aus Bacillus subtilis

Gottselig, Christina

Abstract:
In der Arbeit wurde die Tat-abhängige Proteintranslokase TatAdCd aus B. subtilis untersucht. TatA stellt die porenbildende Einheit der Translokase dar, welche über Salzbrücken oligomerisieren kann (Charge Zipper). Durch die Untersuchung von TatA Ladungsmutanten wurde ein experimenteller Beweis für diese Charge Zipper Hypothese erbracht. Zur Aufklärung des Translokationsmechanismus wurde ein in vitro Translokationsassay entwickelt und die Rolle der kurzen TatA-Transmembranhelix untersucht.


Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Biologische Grenzflächen (IBG)
Institut für Organische Chemie (IOC)
Publikationstyp Hochschulschrift
Jahr 2014
Sprache Deutsch
Identifikator KITopen ID: 1000045308
HGF-Programm 47.02.02; LK 01
Verlag Karlsruhe
Abschlussart Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Organische Chemie (IOC)
Prüfungsdaten 17.04.2014
Referent/Betreuer Prof. A. S. Ulrich
Schlagworte Tat-abhängiger Transport, Proteintranslokase, Membranprotein, Charge Zipper, Translokationsassay
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