Wechselwirkung der Transmembrandömäne des PDGF-Rezeptors β mit dem Onkoprotein E5
Abstract:
Das virale Onkoprotein E5 aus dem Rinder-Papillomavirus ist in der Lage, durch spezielle Helix-Helix Wechselwirkungen den PDGF-Rezeptor ß zu aktivieren. Um diesen, bisher unbekannten Aktivierungsmechanismus besser zu verstehen, wurden die Orientierung, die Lokalisation und die Stöchiometrie der beiden Proteine, sowie deren Komplex in Lipidmembranen genauer untersucht. Hierzu wurde die Festkörper-NMR-Spektroskopie, Fluoreszenzmikroskopie, sowie ein spezieller FRET-Assay verwendet.
| Zugehörige Institution(en) am KIT | Institut für Biologische Grenzflächen (IBG) Institut für Organische Chemie (IOC) |
| Publikationstyp | Hochschulschrift |
| Jahr | 2015 |
| Sprache | Deutsch |
| Identifikator | URN: urn:nbn:de:swb:90-488290 KITopen ID: 1000048829 |
| HGF-Programm | 47.02.02; LK 01 |
| Verlag | Karlsruhe |
| Abschlussart | Dissertation |
| Fakultät | Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO) |
| Institut | Institut für Organische Chemie (IOC) |
| Prüfungsdaten | 17.07.2015 |
| Referent/Betreuer | Prof. A. S. Ulrich |
| Schlagworte | E5 Onkoprotein, Membranprotein, PDGF-Rezeptor, Helix-Helix Wechselwirkung |