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Dermcidin-Peptide: Membran-Interaktion und Wirkspektrum

Mühlhäuser, Philipp

Abstract:
Es konnte gezeigt werden, dass die alpha-helikalen Dermcidin-Peptide DCD-1L und SSL-25 aufgrund ihrer amphiphilen Struktur abhängig von der Zn2+-Konzentration an biologische Membranen binden. Ohne Ausbildung stabiler oligomerer Poren überwinden die Peptide anschließend die Membran, ohne diese zu Schädigen. Dies konnte an Lipidvesikeln sowie an lebenden Zellen nachgewiesen werden. Das 48-mere DCD-1L überwindet im Gegensatz zu dem 25-meren SSL-25 die Membran kooperativ.

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Volltext §
DOI: 10.5445/IR/1000056755
Veröffentlicht am 22.04.2017
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seit 07.06.2018
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seit 25.04.2017
Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Organische Chemie (IOC)
Institut für Biologische Grenzflächen (IBG)
Publikationstyp Hochschulschrift
Jahr 2016
Sprache Deutsch
Identifikator urn:nbn:de:swb:90-567550
KITopen-ID: 1000056755
Verlag KIT, Karlsruhe
Umfang X, 156 S.
Abschlussart Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Biologische Grenzflächen (IBG)
Prüfungsdatum 22.04.2016
Referent/Betreuer Prof. A. S. Ulrich
KIT – Die Forschungsuniversität in der Helmholtz-Gemeinschaft
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