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Dermcidin-Peptide: Membran-Interaktion und Wirkspektrum

Mühlhäuser, Philipp

Abstract:
Es konnte gezeigt werden, dass die alpha-helikalen Dermcidin-Peptide DCD-1L und SSL-25 aufgrund ihrer amphiphilen Struktur abhängig von der Zn2+-Konzentration an biologische Membranen binden. Ohne Ausbildung stabiler oligomerer Poren überwinden die Peptide anschließend die Membran, ohne diese zu Schädigen. Dies konnte an Lipidvesikeln sowie an lebenden Zellen nachgewiesen werden. Das 48-mere DCD-1L überwindet im Gegensatz zu dem 25-meren SSL-25 die Membran kooperativ.


Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Biologische Grenzflächen (IBG)
Institut für Organische Chemie (IOC)
Publikationstyp Hochschulschrift
Jahr 2016
Sprache Deutsch
Identifikator DOI(KIT): 10.5445/IR/1000056755
URN: urn:nbn:de:swb:90-567550
KITopen ID: 1000056755
Verlag Karlsruhe
Umfang X, 156 S.
Abschlussart Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Biologische Grenzflächen (IBG)
Prüfungsdatum 22.04.2016
Referent/Betreuer Prof. A. S. Ulrich
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