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Untersuchungen zur Funktion von Dodecin und zu Protein-Protein-Interaktionen von Enzymen der Roseoflavinbiosynthese in Streptomyces davawensis JCM4913

Ludwig, Petra

Abstract:
Das Flavoprotein Dodecin aus dem Bakterium Streptomyces davawensis ist ein FMN-Speicherprotein. Transkriptomanalysen mit einer Dodecin-Disruptionsmutante wiesen im Vergleich zum Wildtyp eine signifikant veränderte oxidative Stressantwort nach. Die dodecamere Struktur ist im Gegensatz zu bisher bekannten Dodecinen sehr destabilisiert. In Interaktionsanalysen konnte eine mögliche Interaktion der Roseoflavinsyntheseenzyme RosA und RosB mit GluB und einem Transportprotein identifiziert werden.

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Volltext §
DOI: 10.5445/IR/1000061792
Cover der Publikation
Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Angewandte Biowissenschaften (IAB)
Publikationstyp Hochschulschrift
Publikationsjahr 2016
Sprache Deutsch
Identifikator urn:nbn:de:swb:90-617928
KITopen-ID: 1000061792
Verlag Karlsruher Institut für Technologie (KIT)
Umfang IV, 145 S.
Art der Arbeit Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Angewandte Biowissenschaften (IAB)
Prüfungsdaten 19.10.2016
Referent/Betreuer Prof. R. Fischer
Schlagwörter Dodecin, Streptomyces davawensis, oxidativer Stress, Roseoflavin, Protein-Protein-Interaktionen
KIT – Die Forschungsuniversität in der Helmholtz-Gemeinschaft
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