Untersuchungen zur Funktion von Dodecin und zu Protein-Protein-Interaktionen von Enzymen der Roseoflavinbiosynthese in Streptomyces davawensis JCM4913
Abstract:
Das Flavoprotein Dodecin aus dem Bakterium Streptomyces davawensis ist ein FMN-Speicherprotein. Transkriptomanalysen mit einer Dodecin-Disruptionsmutante wiesen im Vergleich zum Wildtyp eine signifikant veränderte oxidative Stressantwort nach. Die dodecamere Struktur ist im Gegensatz zu bisher bekannten Dodecinen sehr destabilisiert. In Interaktionsanalysen konnte eine mögliche Interaktion der Roseoflavinsyntheseenzyme RosA und RosB mit GluB und einem Transportprotein identifiziert werden.
| Zugehörige Institution(en) am KIT | Institut für Angewandte Biowissenschaften (IAB) |
| Publikationstyp | Hochschulschrift |
| Publikationsjahr | 2016 |
| Sprache | Deutsch |
| Identifikator | urn:nbn:de:swb:90-617928 KITopen-ID: 1000061792 |
| Verlag | Karlsruher Institut für Technologie (KIT) |
| Umfang | IV, 145 S. |
| Art der Arbeit | Dissertation |
| Fakultät | Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO) |
| Institut | Institut für Angewandte Biowissenschaften (IAB) |
| Prüfungsdaten | 19.10.2016 |
| Schlagwörter | Dodecin, Streptomyces davawensis, oxidativer Stress, Roseoflavin, Protein-Protein-Interaktionen |
| Referent/Betreuer | Fischer, R. |