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Enzymatic Production Of Chiral Non-Canonical Amino Acids With Decarbamoylating Enzymes

Lohmann, Carolin Sabine

Abstract:

Chirale nicht-kanonische Aminosäuren, wie β-Aminosäuren, existieren in unzähligen Varianten. Die Entwicklung eines geeigneten Verfahrens zu ihrer biotechnologischen Herstellung ist zwingend erforderlich, da sie als Bausteine von Medikamenten diesen neue biologische Eigenschaften verleihen. Ihre chemische Synthese ist oft aufwändig und bietet viele weitere Nachteile im Vergleich zu biotechnologischen Verfahren. Durch enantioselektive Enzyme kann beispielsweise eine 100 %-ige Ausbeute eines Enantiomers erzielt werden. Der etablierte Hydantoinaseprozess wird industriell erfolgreich zur enzymatischen Synthese nicht-kanonischer D-α-Aminosäuren verwendet. ... mehr

Abstract (englisch):

Chiral non-canonical amino acids like β-amino acids exist in countless variants. The development of a suiting biotechnological production process for them is mandatory, since they are used as components in many drugs and lend them novel bioactive properties. The chemical synthesis of non-canonical amino acids is often elaborate and has many disadvantages. By using enantioselective enzymes a 100 % yield of an enantiomers can be achieved. The established Hydantoinase process is successfully applied in industry for the production of non-canonical D-α-amino acids. The aim of this work was to identify enzymes for a modified Hydantoinase process to synthesize optically pure β3-amino acids.
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Volltext §
DOI: 10.5445/IR/1000099851
Veröffentlicht am 18.11.2019
Cover der Publikation
Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Organische Chemie (IOC)
Publikationstyp Hochschulschrift
Publikationsjahr 2019
Sprache Englisch
Identifikator KITopen-ID: 1000099851
Verlag Karlsruher Institut für Technologie (KIT)
Umfang IX, 240 S.
Art der Arbeit Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Organische Chemie (IOC)
Prüfungsdatum 16.10.2019
Schlagwörter β-amino acids, enzymes, catalysis
Referent/Betreuer Bräse, S.
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