Intermolecular packing in B. mori silk fibroin: Multinuclear NMR study of the model peptide (Ala-Gly)₁₅ defines a heterogeneous antiparallel antipolar mode of assembly in the silk ii form

Asakura, T.; Ohata, T.; Kametani, S.; Okushita, K.; Yazawa, K.; Nishiyama, Y.; Nishimura, K.; Aoki, A.; Suzuki, F.; Kaji, H.; Ulrich, A. S.; Williamson, M. P.

doi:10.1021/ma502191g

Intermolecular packing in B. mori silk fibroin: Multinuclear NMR study of the model peptide (Ala-Gly)₁₅ defines a heterogeneous antiparallel antipolar mode of assembly in the silk ii form

Asakura, T.; Ohata, T.; Kametani, S.; Okushita, K.; Yazawa, K.; Nishiyama, Y.; Nishimura, K.; Aoki, A.; Suzuki, F.; Kaji, H.; Ulrich, A. S. ¹; Williamson, M. P.
¹ Institut für Organische Chemie (IOC), Karlsruher Institut für Technologie (KIT)

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DOI: 10.1021/ma502191g

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Zugehörige Institution(en) am KIT	Institut für Biologische Grenzflächen (IBG) Institut für Organische Chemie (IOC)
Publikationstyp	Zeitschriftenaufsatz
Publikationsjahr	2015
Sprache	Englisch
Identifikator	ISSN: 0024-9297, 1520-5835 KITopen-ID: 110103779
HGF-Programm	47.02.02 (POF III, LK 01) Zellpopul.auf Biofunk.Oberflächen IBG-2
Erschienen in	Macromolecules
Verlag	American Chemical Society (ACS)
Band	48
Seiten	28-36
Nachgewiesen in	Scopus Dimensions Web of Science

Repository KITopen

Intermolecular packing in B. mori silk fibroin: Multinuclear NMR study of the model peptide (Ala-Gly)₁₅ defines a heterogeneous antiparallel antipolar mode of assembly in the silk ii form