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Neue Einblicke in die Rolle des Membranproteins TatA bei der Tat-abhängigen Proteintranslokation

Stockwald, Eva Ruth

Abstract:
Das Protein TatA stellt eine Schlüsselkomponente der Tat-abhängigen Translokase dar. Es ist zytoplasmatisch an der Substratbindung beteiligt und bildet membrangebunden nach einer Aktivierung durch das Protein TatC die Translokationspore aus. Um genauere Erkenntnisse über diesen Transportmechanismus zu erlangen, wurde die lösliche Form des Proteins B. subtilis TatAd näher charakterisiert, und dessen Orientierung in der Membran unter verschiedenen Systembedingungen detailiert analysiert.


Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Biologische Grenzflächen (IBG)
Institut für Organische Chemie (IOC)
Publikationstyp Hochschulschrift
Jahr 2015
Sprache Deutsch
Identifikator DOI(KIT): 10.5445/IR/200103834
URN: urn:nbn:de:swb:90-AAA2001038344
KITopen ID: 200103834
HGF-Programm 47.02.02; LK 01
Verlag Karlsruhe
Abschlussart Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Organische Chemie (IOC)
Prüfungsdaten 23.10.2015
Referent/Betreuer Prof. A. S. Ulrich
Schlagworte Tat-abhängige Proteintranslokase, Protein B. subtilis TatAd, homooligomere Komplexbildung, SR-OCD-Spektroskopie, Festkörper-NMR-Spektroskopie
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