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Neue Einblicke in die Rolle des Membranproteins TatA bei der Tat-abhängigen Proteintranslokation

Stockwald, Eva Ruth

Abstract:
Das Protein TatA stellt eine Schlüsselkomponente der Tat-abhängigen Translokase dar. Es ist zytoplasmatisch an der Substratbindung beteiligt und bildet membrangebunden nach einer Aktivierung durch das Protein TatC die Translokationspore aus. Um genauere Erkenntnisse über diesen Transportmechanismus zu erlangen, wurde die lösliche Form des Proteins B. subtilis TatAd näher charakterisiert, und dessen Orientierung in der Membran unter verschiedenen Systembedingungen detailiert analysiert.

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Volltext §
DOI: 10.5445/IR/200103834
Cover der Publikation
Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Biologische Grenzflächen (IBG)
Institut für Organische Chemie (IOC)
Publikationstyp Hochschulschrift
Publikationsjahr 2015
Sprache Deutsch
Identifikator urn:nbn:de:swb:90-AAA2001038344
KITopen-ID: 200103834
HGF-Programm 47.02.02 (POF III, LK 01) Zellpopul.auf Biofunk.Oberflächen IBG-2
Verlag Karlsruher Institut für Technologie (KIT)
Art der Arbeit Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Organische Chemie (IOC)
Prüfungsdaten 23.10.2015
Referent/Betreuer Prof. A. S. Ulrich
Schlagwörter Tat-abhängige Proteintranslokase, Protein B. subtilis TatAd, homooligomere Komplexbildung, SR-OCD-Spektroskopie, Festkörper-NMR-Spektroskopie
KIT – Die Forschungsuniversität in der Helmholtz-Gemeinschaft
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